¡Todo sobre PROTEÍNAS y los 20 AMINOÁCIDOS!
Seguramente, alguna vez han escuchado que deben mantener una dieta variada para tener una buena salud. Les habrán recomendado consumir cierta cantidad diaria de carbohidratos, lípidos, poca cantidad de grasas, entre otros, para tener la energía necesaria para correr, saltar o leer este artículo (¡y sacar buenas notas en caso de que deban rendir algún examen o evaluación!). Además de los nutrientes que acabamos de nombrar, es importante que se consuman una cantidad razonable de proteínas en una dieta equilibrada. Sí, esas mismas que están presentes en las carnes, los champignones, la soja, etc.
La principal fuente de proteínas son los alimentos de origen animal (pescado, carne porcina, etc.), aunque muchos productos de origen vegetal tienen un alto contenido proteico. Pero… ¿Qué es una proteína?
Las proteínas cumplen funciones muy variadas en los seres vivos; pero, a pesar de las grandes diferencias en cuanto a estructura y función que puede haber, todas comparten una estructura química muy similar. Todas las proteínas están formadas por aminoácidos. Comencemos conociendo un poco a estos monómeros [note]Cada una de las moléculas o estructuras sencillas que conforman un polímero.[/note] que las forman.
Aminoácidos
Los aminoácidos tienen una estructura química como la mostrada a continuación:
Todos los aminoácidos están compuestos por un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino, un átomo de hidrógeno y un grupo radical. El grupo radical es “lo que hace a un aminoácido ser quien es”: permite diferenciar las distintas clases de aminoácidos que hay. Las moléculas de aminoácidos se forman a partir de la unión de átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N) (¡Es muy fácil de recordar si piensan en la palabra “CHON”, que aparecerá varias veces en biología!). Muchas proteínas también tienen azufre (S) y algunas tienen fósforo (P), zinc (Zn), cobre (Cu) y hierro (Fe).
Ciertos aminoácidos, llamados no esenciales, se pueden sintetizar (crear) en el organismo a partir de sustancias que se obtienen de otros nutrientes. Otros, que llamaremos esenciales, no pueden ser sintetizados por el organismo y debemos ingerirlos con los alimentos. De los 20 aminoácidos diferentes que existen, 8 son esenciales y 12 son no esenciales.
Los 20 diferentes aminoácidos que existen, en orden alfabético, son:
Ácido Aspártico (Asp)
Ácido Glutámico (Glu)
Alanina (Ala)
Arginina (Arg)
Asparagina (Asn)
Cisteína (Cys)
Fenilalanina (Phe)
Glutamina (Gly)
Glicina (Gly)
Histidina (His)
Isoleucina (Ile)
Leucina (Leu)
Lisina (Lys)
Metionina (Met)
Prolina (Pro)
Serina (Ser)
Tirosina (Tir)
Treonina (Tre)
Triptófano (Trp)
Valina (Val)
En color violeta, hemos presentado los aminoácidos esenciales. En verde, los no esenciales.
En el siguiente cuadro, hemos separado, por un lado, los aminoácidos esenciales y, por el otro, los aminoácidos no esenciales:
| AMINOÁCIDOS | |
| ESENCIALES | NO ESENCIALES |
| Isoleucina (Ile) | Alanina (Ala) |
| Leucina (Leu) | Arginina (Arg) |
| Lisina (Lys) | Asparagina (Asn) |
| Metionina (Met) | Ácido Aspártico (Asp) |
| Fenilalanina (Phe) | Ácido Glutámico (Glu) |
| Triptófano (Trp) | Cisteína (Cys) |
| Treonina (Tre) | Glutamina (Gln) |
| Valina (Val) | Glicina (Gly) |
| Histidina (His) | |
| Serina (Ser) | |
| Tirosina (Tir) | |
| Prolina (Pro) |
En una proteína, un aminoácido se une a otro mediante un enlace conocido como enlace peptídico que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. En caso de que se unan dos aminoácidos, estamos en presencia de un dipéptido. Si se unen tres, un tripéptido. De 4 a 10 aminoácidos, oligopéptido. Si se unen más de 10 aminoácidos, se obtiene un polipéptido o proteína.
Estructura de las proteínas
La estructura de una proteína pasa por por cuatro niveles de organización consecutivos: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Veamos cuáles son las características de cada una.
Estructura Primaria
Corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos que forman una proteína. Está determinada genéticamente. Un cambio en la estructura primaria puede alterar las propiedades de la proteína y hasta provocar que no cumpla la función biológica que tiene dicha proteína.
Estructura Secundaria
Cuando ocurren interacciones entre los aminoácidos que conforman la proteína, surge la estructura secundaria. Las cadenas polipéptidas pueden plegarse hasta lograr una conformación espacial estable. Las posibles estructuras son: α-Hélice y β-Plegada.
Estructura Terciaria
Corresponde a una conformación tridimensional más compleja. Se forma a partir de que se pliegan las estructuras secundarias por la interacción de los grupos radicales de los aminoácidos que integran la cadena. Las proteínas pueden adoptar la forma globular o filamentosa.
Estructura Cuaternaria
Un complejo proteico con estructura cuaternaria se forma al combinar varias cadenas polipéptidas de estructura terciaria.
Desnaturalización de las proteínas
Una proteína puede desnaturalizarse. Esto significa que puede perder su función y sus propiedades al perder su conformación tridimensional, perdiendo su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, como cuando se cocina un pedazo de carne o se “corta” la leche al agregarle limón. Como la identidad de la proteína (estructura primaria) se conserva, es posible renaturalizarla al recuperar su conformación tridimensional.
Funciones de las proteínas
| FUNCIÓN | CARACTERÍSTICA | EJEMPLOS |
| Estructural. | Forman el material de construcción de las células y estructuras de protección. | Proteínas en la membrana celular; colágeno en la piel y huesos; keratina en pelos y plumas. |
| Enzimática | Actúan como catalizadores biológicos: aceleran reacciones químicas. | Amilasas (degradación de carbohidratos); lipasas (degradación de lípidos). |
| De transporte. | Unen otras moléculas y las transportan en el organismo. | Hemoglobina de la sangre (transporta oxígeno); lipoproteínas (transportan lípidos). |
| Nutritiva. | Algunas proteínas tienen un valor nutritivo importante para el embrión y la cría que se origina. | Albúmina de la clara de huevo; caseína de la leche. |
| Reguladora. | Controlan numerosas funciones del organismo, como el crecimiento y la reproducción. | Hormona insulina (regula el nivel de glucosa en la sangre); hormona de crecimiento. |
| Contráctil. | Tienen la capacidad de acortarse, lo que permite el movimiento del organismo. | Miosina en los músculos. |
| De defensa. | Intervienen en la defensa contra agentes extraños al organismo. | Anticuerpos; fibrina (coagulación de la sangre). |
Actividades:
- ¿A qué se debe que la clara del huevo se cocine al ser colocada en un plato con vinagre (ácido acético) o en un tubo de ensayo con ácido clorhídrico?
- ¿Cómo es la estructura de la ovoalbúmina presente en el huevo y la caseína presente en la leche?
- Investigá y uní con flechas las proteínas de la izquierda con su correspondiente función de la derecha:
| Hemoglobina | Contracción y movilidad |
| Insulina | Coagulación |
| Inmunoglobulina | Transporte |
| Colágeno | Hormonal |
| Miosina | Defensa del organismo |
| Fibrinógeno | Fuerza y protección |
Fuente:
- Balbiano, Alejandro y otros; Biología 3; Ed. Santillana (Serie Conocer +); Septiembre, 2012.
- Bocalandro, Noemí y otros; “Biología. Intercambios de materia y energía, de la célula al ecosistema.” Ed. Estrada; Serie Huellas; 2012.
Mesografía Sugerida:
- “Péptidos”, de Ensamble de Ideas, disponible en: https://www.ensambledeideas.com/peptidos/
- El portal del FAO.org (Food and Agriculture Organization of the United Nations) ha lanzado en http://www.fao.org/3/am401s/am401s03.pdf un artículo muy bien escrito sobre necesidades nutricionales. ¡Te lo recomendamos!